先端医療研究センター神経変性疾患研究部

Publications業績

論文

  1. Sasahara, T., and *Hoshi, M. High-throughput screening for agonists of ROS production in mitochondria or plasma membrane of live human vascular endothelial cellsSTAR Protoc (2022) 3(1): 101053.
    doi: 10.1016/j.xpro.2021.101053 (IF=1.344, CI=1)
  2. Sasahara, T., Satomura, K., Tada, M., Kakita, A., and *Hoshi, M. Alzheimer’s Aβ assembly binds sodium pump and blocks endothelial NOS activity via ROS-PKC pathway in brain vascular endothelial cell., iScience (2021) 24, 102936.
    doi: 10.1016/j.isci.2021.102936 (IF= 6.107, CI= 7)
  3. Hoshi, M., Multi-angle development of therapeutic methods for Alzheimer's disease., Br. J. Pharmacol. (Cover) (2021) Feb;178(4):770-783.
    doi: 10.1111/bph.15174 (IF= 9.473, CI= 6)
  4. Iwaya, N., Goda, N., Matsuzaki, M., Narita, A., Shigemitsu, Y., Tenno, T., Abe, Y., Hoshi, M., and Hiroaki,H., Principal Component Analysis of Data from NMR Titration Experiment of Uniformly 15N Labelled Amyloid beta (1–42) Peptide with Osmolytes and Phenolic Compounds, Arch. Biochem. Biophys. (2020) 690:108446,
    doi:10.1016/j.abb.2020.108446 (IF= 4.114, CI= 6)
  5. *Murata, K., Kinoshita,T., Ishikawa, T., Kuroda, K., Hoshi, M., and *Fukazawa, Y., Region- and neuronal- subtype-specific expression of Na, K-ATPase alpha and beta subunit isoforms in the mouse brain J. Comp. Neurol. (2020) 528, 2654-2678.
    doi: 10.1002/cne.24924 (IF= 3.028, CI= 25）
  6. Xiao, Y., Matsuda, I., Inoue, M., Sasahara, T., Hoshi, M., and *Ishii, Y. NMR-based site-resolved profiling of β-amyloid misfolding reveals structural transitions from pathologically relevant spherical oligomer to fibril. J. Biol. Chem. (2020) 295, 458-467.
    doi: 10.1074/jbc.RA119.008522 (IF= 5.485, CI= 16)
  7. Komura, H., Kakio, S., Sasahara, T., Arai, Y., Takino, N., Sato, M., Satomura, K., Ohnishi, T., Nabeshima, Y., Muramatsu, S., Kii, I., and *Hoshi, M. Alzheimer Aβ Assemblies Accumulate in Excitatory Neurons upon Proteasome Inhibition and Kill Nearby NAKα3 Neurons by Secretion iScience (2019) 13: 452-477.
    doi: 10.1016/j.isci.2019.01.018 (IF= 6.107, CI= 12）
  8. Xiao, YL., McElheny, D., Hoshi, M., Ishii, Y., Solid-State NMR Studies of Amyloid Materials: A Protocol to Define an Atomic Model of Aβ (1-42) in Amyloid Fibrils, Methods Mol. Biol. (2018) 1777, 407-428.
    doi: 10.1007/978-1-4939-7811-3_26 (IF=0.368, CI= 1)
  9. Shigemitsu, Y., Iwaya, N., Goda, N., Matsuzaki, M., Tenno, T., Narita, A., Hoshi, M., *Hiroaki, H. Nuclear magnetic resonance evidence for the dimer formation of beta amyloid peptide 1-42 in 1,1,1,3,3,3-hexafluoro-2-propanol Anal. Biochem. (2016) 498, 59-67.
    doi: 10.1016/j.ab.2015.12.021（IF= 3.191, CI= 15）
  10. Ohnishi, T., Yanazawa, M., Sasahara, T., Kitamura, Y., Hiroaki,H., Fukazawa, Y., Kii, I., Nishiyama, T., Kakita, A., Takeda, H., Takeuchi, A., Arai, Y., Ito, A., Komura, H., Hirao, H., Satomura, K., Inoue, M., Muramatsu, S., Matsui,K., Tada, M., Sato, M., Saijyo, E., Shigemitsu,Y., Sakai,S., Umetsu, Y., Goda,N., Takino,N., Takahashi, H., Hagiwara, M., Sawasaki, T., Iwasaki, G.,　Nakamura, Y., Nabeshima, Y., Teplow, D.B., and *Hoshi, M. Na,K-ATPase α3 is a death target of Alzheimer patient amyloid-βassembly Proc. Natl. Acad. Sci. USA. (2015) 112, E4465-E4474.
    doi: 10.1073/pnas.1421182112 (IF=12.779, CI=132)
  11. Parthasarathy, S., Inoue, M., Xiao, Y., Matsumura, Y., Nabeshima, Y., Long, F., Hoshi, M., and *Ishii, Y. Structural Insight into an Alzheimer’s Brain-Derived Spherical Assembly of Amyloidβ by Solid-state NMR J. Amer. Chem. Soc. (2015) 137, 6480-6483.
    doi: 10.1021/jacs.5b03373 (IF= 16.383, CI=59)
  12. Xiao, Y., Ma. B., McElheny, D., Parthasarathy, S., Long, F., Hoshi, M., Nussinov, R., and * Ishii, Y. Aβ（1-42）fibril structure illuminates self-recognition and replication of amyloid in Alzheimer’s disease Nature Str. Mol. Biol. (2015) 22, 499-505
    doi: 10.1038/nsmb.2991. Epub 2015 May 4. (IF= 18.361 CI=747)
  13. *Sato, K., Maeda, T., and Hoshi, M. Asn27 is Essential for the Neurotoxicity of Amyloid β(1-42) Peptide Int. J. Peptide Res. Therapeutics (2012) 18, 341-345.
    doi: 10.1007/s10989-012-9310-3 (IF=2.191, CI=0)
  14. *Hiroaki, H., Umetsu, Y., Nabeshima, Y., Hoshi, M., Kohda, D. A Simplified Recipe For Assigning Amide NMR Signals Using Combinatorial 14N Amino Acid Inverse-Labeling J. Struct. Funct. Genomics (2011) 12, 167-174.
    doi: 10.1007/s10969-011-9116-0 (IF=5.723 , CI=24)
  15. Matsumura, S., Shinoda, K., Yamada, M., Yokojima, S., Inoue, M., Ohnishi, T., Shimada, T., Kikuchi, K., Masui, D., Hashimoto, S., Sato, M., Ito, A., Akioka, M., Takagi, S., Nakamura, Y., Nemoto, K., Hasegawa, Y., Takamoto, H., Inoue, H., Nakamura, S., Nabeshima, Y., Teplow, D.B., Kinjo, M., and *Hoshi, M. Two distinct amyloid β-protein (Aβ) assembly pathways leading to oligomers and fibrils identified by combined fluorescence correlation spectroscopy, morphology and toxicity analyses J. Biol. Chem. (2011) 286, 11555-11562.
    doi: 10.1074/jbc.M110.181313 (IF=5.485, CI= 129)
  16. Noguchi, A., Matsumura, S., Dezawa, M., Tada, M., Yanazawa, M., Ito, A., Akioka, M., Kikuchi, S., Sato, M., Ideno, S., Noda, M., Fukunari, A., Muramatsu, S., Itokazu, Y., Sato, K., Takahashi, H., Teplow, D.B., Nabeshima, Y., Kakita, A., Imahori, K., and *Hoshi, M. Isolation and characterization of patient-derived, toxic, high-mass amyloid β-protein (Aβ) assembly from Alzhiemer’s disease brains J. Biol. Chem. (2009) 284, 32895-32905.
    doi: 10.1074/jbc.M109.000208 (IF=5.485, CI= 216)
  17. Roychaudhuri, R., Yang, M., Hoshi, M., and *Teplow, D.B. Amyloid β-protein assembly and Alzheimer disease J. Biol. Chem. (2009) 284, 4749-4753.
    doi: 10.1021/jacs.5b11913 (IF= 5.485, CI= 757)
  18. *Hoshi, M., Sato, M., Matsumoto, S, Noguchi, A., Yasutake, K., Yoshida, N., and Sato, K. Spherical aggregates of β-amyloid (amylospheroid) show high neurotoxicity and activate tau protein kinase I/glycogen synthase kinase-3β Proc. Natl. Acad. Sci. USA. (2003) 100, 6370-6375.
    doi: 10.1073/pnas.1237107100 (IF= 12.779, CI= 601)

英文書籍

Hoshi, M. Tracking down a missing trigger for Alzheimer’s disease by mass spectrometric imaging based on brain network analysis, Ch.2 of Molecular Biology of Neurodegenerative Diseases: Visions for the Future: PMBTS Volume 168: AID 00439 (Teplow, D.B & Wolfe, M. Eds.) Elsevier (2019) ,22-55.

和文書籍

  1. 科学者になる方法-第一線の研究者が語る、科学技術振興機構プレスルーム 星美奈子：「アルツハイマー病発症における神経細胞死の解明に向けて」第３章ライフサイエンスp.118-121（2004）
  2. アルツハイマー病の解明に挑む、星美奈子、ビヨンドエジソン第12章（最相葉月）ポプラ社（2009）
  3. アルツハイマー病とナトリウムポンプ神経変性疾患に共通する新たな神経細胞死メカニズム、星美奈子、「アルツハイマー病発症メカニズムと新規診断法・創薬・治療開発」監修 順天堂大学 教授 荒井 平伊、株式会社エヌ・ティー・エス （東京）第1編 <1> 4（2018）

特許

  1. 星美奈子、佐藤一紀　高い毒性を有するアミロイドβ蛋白質の調製方法；日本出願（公開番号：特開2001-247600）
  2. 星美奈子　神経細胞死抑制作用を有する薬剤及びそのスクリーニング方法；日本出願（公開番号：特開2001-255318）
  3. 星美奈子、佐藤道夫、佐藤一紀　自己会合型アミロイドβ蛋白質；日本出願（公開番号：特開2002-105099）
  4. 星美奈子　アミロスフェロイドにより発生する疾患の予防治療剤；日本出願（公開番号：特開2006-342108）
  5. 星美奈子、内藤幸嗣、井手野祥次　抗体及びその利用；国際出願（国際公開番号：WO2006/016644）［日本特許（登録番号：4820757）、米国特許（登録番号：8168188）］
  6. 星美奈子　ヒトアミロスフェロイド類似会合体；日本出願（公開番号：特開2008-291025）
  7. 星美奈子、佐藤道夫、井手野祥次、内藤幸嗣、保理江智、野田宗宏、堀井肇　抗体及びその利用；国際出願（国際公開番号：WO2009/057664）［日本特許（登録番号：5185946、6128535）、米国特許（登録番号：8445649）、欧州特許（欧州登録番号：2224000、移行国：ドイツ、イギリス、フランス、スイス・リヒテンシュタイン、ベルギー）］
  8. 星美奈子　合成アミロスフェロイドの製造方法；国際出願（国際公開番号：WO2013/094614）
  9. 星美奈子　アミロスフェロイドが結合して成熟神経細胞死を誘発する標的分子、アミロスフェロイドが誘導する神経細胞死を制御する方法及び物質、及びそれらの利用；国際出願（国際公開番号：WO2013/099806）［日本特許（登録番号：5828461、6241855）、米国特許（登録番号：9751912）］
  10. 星美奈子、荒井由江　アミロスフェロイド（ＡＳＰＤ）様構造体及び医薬組成物；国際出願（国際公開番号：WO2017/179646）［日本特許（登録番号：7161401）］
  11. 星美奈子、笹原智也、西條絵里、岩崎源司、森一郎　アミロスフェロイド（ＡＳＰＤ）結合阻害ペプチド、並びに評価及びスクリーニング方法；国際出願（国際公開番号：WO2017/179647）
  12. 星美奈子、荒井由江、町田清隆　アミロスフェロイド（ＡＳＰＤ）の代替物となりうるアミロイドβタンパク質（Ａβ）の架橋体、及びＡＳＰＤの分析；国際出願（国際公開番号：WO2021/100744）

※登録情報は特許権が存続しているもののみを表示。

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